PROGRAMME

JOUR 1

1.1. Présentation de la technique

- Généralités historiques
- Principes fondamentaux
- Facteurs influençant la mobilité électrophorétique et l’écoulement électroosmotique (pH, force ionique, tension, température...)

1.2. L’instrumentation

- Revue de chaque composant de l’appareillage (capillaire, électrodes, source de tension...)
- L’injection - Les détecteurs (UV, DAD, fluo, LIF, conductimétrie...)
- Les appareils sur le marché

1.3. Les différentes techniques électrophorétiques

- Les différents modes électrophorétiques (CZE, NACE, MEKC, CEC...)
- Exemples d’application à la détermination de constantes physico-chimiques (pKa, LogP...)

1.4. La CE et l’analyse quantitative

- Maintenance de l’appareillage
- Les sources d’élargissement de pic (capillaire, tampon, injection, température, détection...)
- Solutions pour minimiser l’électrodispersion - Diminution du temps d’analyse et validation

JOUR 2

2.1. Le couplage à la spectrométrie de masse

- Les différentes interfaces et sources d’ionisation couplées à la CE
- Facteurs influençant l’interfaçage (tampons, gaz, tension...)
- Performances (sensibilité, sélectivité)

2.2. Les analyses chirales en CE

- Utilisation d’additifs chiraux dans le tampon d’analyse
- Particularité du couplage à la MS

2.3. L’analyse de biomolécules par CE

- Les différentes stratégies de l’analyse des protéines (digestion enzymatique, protéines intactes...)
- L’analyse de protéines intactes : difficultés et solutions
- Exemples d’applications (contrôle qualité, glycotyping, mesure de la taille des protéines, interactions protéine-médicament...)